Conclusión a simple vista: la nitrogenasa de los arqueas de las aguas termales del fondo marino empieza a desensamblarse cuando la proteína alcanza cerca de 90 °C; algunas incluso aguantan hasta aproximadamente 98 °C. A temperatura ambiente, en cambio, no hace prácticamente nada: está especializada en usar el calor elevado para convertir el nitrógeno en amoníaco.

El laboratorio de Wagner del Instituto Max Planck de Microbiología Marina (Bremen), purificó esta nitrogenasa directamente a partir de Methanocaldococcus infernus, y en el laboratorio la obligaron a realizar la fijación de nitrógeno por encima de unos 90 °C. Junto con el Instituto de Biología Estructural y Molecular de Grenoble (Francia), la estructura se logró con radiación sincrotrón hasta una resolución casi atómica. El artículo describe una de las nitrogenasas estructuralmente “más simples” conocidas hasta ahora, pero al mismo tiempo conserva indicios de la gran familia de tres metales: molibdeno, vanadio y hierro, como si estuviera más cerca de un ancestro común. Además, encontraron una intermedia de “turnover” poco común dentro del tipo molibdeno; antes, este tipo de intermediarios se veía sobre todo en nitrogenasas de vanadio o hierro, lo que sugiere que la ruptura de los tres enlaces podría seguir el mismo guion.

Enfoque: mecanismos en laboratorio y estructura, ≠ fertilizantes verdes ya producidos en masa.

Verificación independiente: Nature Communications DOI 10.1038/s41467-026-77173-0 (2026-09-08); comunicado del Max Planck 2026-09-15; ScienceDaily con el mismo tema.

Imagen: esquema del comunicado del Max Planck (Benjamin Large) + Fig. 1 del artículo; letterbox no IA.
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