Kết luận nhìn một phát: enzyme nitrogenase của cổ khuẩn suối nhiệt ở đại dương sâu—dạng cố định nitơ—bắt đầu “rụng” (mất cấu trúc) khi khoảng 90°C; có mẫu còn chịu được đến khoảng 98°C. Thế nhưng ở nhiệt độ phòng lại gần như không hoạt động—chuyên làm nhiệm vụ biến khí nitơ thành amoni chỉ ở nhiệt độ cao.

Phòng thí nghiệm Wagner thuộc Viện Vi sinh vật biển Max Planck (Bremen) đã trực tiếp tinh sạch enzyme này từ Methanocaldococcus infernus, rồi buộc nó cố định nitơ trong điều kiện nhiệt độ cao hơn khoảng 90°C. Cấu trúc được thực hiện cùng với Nhóm nghiên cứu Sinh học cấu trúc tại Viện Nghiên cứu cấu trúc sinh học Grenoble (Pháp), sử dụng bức xạ synchrotron để đạt độ phân giải gần mức nguyên tử. Theo phạm vi bài báo, đây là một trong những “loại” nitrogenase đơn giản nhất từng được xác định về mặt cấu trúc, nhưng đồng thời vẫn mang dấu vết của cả ba “họ lớn”—molypden (Mo), vanadi (V) và sắt (Fe)—giống như nó gần hơn với tổ tiên chung. Khéo hơn nữa: nhóm còn bắt được một trạng thái trung gian “turnover” hiếm gặp trong dạng molypden; trước đây chủ yếu được quan sát thấy ở các dạng vanadi/sắt, gợi ý rằng việc bẻ gãy liên kết ba (N≡N) có thể đi theo cùng một lộ trình.

Phạm vi: cơ chế thí nghiệm và cấu trúc, ≠ đã được sản xuất hàng loạt phân bón xanh.

Rà soát độc lập: Nature Communications DOI 10.1038/s41467-026-77173-0 (2026-09-08); thông cáo của Max Planck (MPG) ngày 2026-09-15; ScienceDaily cùng đề tài.
Hình: minh họa từ thông cáo MPG (Benjamin Large) + Hình 1 của bài báo; letterbox không phải AI.
#科研 #生物