一眼結論:深海の熱水噴出口にいる古細菌の窒素固定酵素(ニトロゲナーゼ)は、タンパク質として約90℃でようやく崩れ始め、なかには約98℃まで耐えられるものもあります——室温では逆に働かず、高温でだけ窒素ガスをアンモニアに「ねじ曲げる(変換する)」のが得意。

マックス・プランク海洋微生物研究所(ブレーメン)Wagner研究室は、Methanocaldococcus infernus からこのモリブデン型ニトロゲナーゼを直接精製し、実験室内で90℃を超えてもなお窒素固定させました。構造解析は、フランス・グルノーブルの構造生物学研究所と共同で、シンクロトロン放射(同時放射)を用いてほぼ原子分解能に到達。論文のスコープでは、これまで構造的に「最も単純」なニトロゲナーゼの一つとされつつ、同時にモリブデン/バナジウム/鉄の“三大ファミリー”の痕跡も帯びており、より共通祖先に近いように見えるのがポイントです。さらに巧いことに——モリブデン型で珍しい「turnover(回転)中間体」を捕まえました。これは以前は主にバナジウム/鉄型で見られていたもので、窒素分子の三重結合をほどく際のプロセスが、同じ段取りを辿っている可能性を示唆します。

口径:実験室でのメカニズムと構造、≠ すでに量産されている“グリーン肥料”。

独立復核:Nature Communications DOI 10.1038/s41467-026-77173-0(2026-09-08);マプ所のプレスリリース 2026-09-15;ScienceDaily 同題。
図:マプ所プレスリリースのイメージ(Benjamin Large)+ 論文 Fig.1;letterbox 非AI。
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